Aula Material

Grafique (V∞ – Vt) vs t, para cada temperatura. Para 25°C, el V∞ fue 7.7 mL mientras que a 30°C fue 8.9 mL. Para cada tempertaura, se restaron del V∞, los valores obtenidos a diferentes tiempos y los resultados se escribieron en las tabla 3 y en la tabla 4 respectivamente. Finalmente se graficó  (V∞ – Vt) vs t para cada temperatura en la gráfica 1 y gráfica 2 respectivamente. Grafique el log de la velocidad de la reacción para diferentes intervalos de tiempo en función del log (V∞ – Vt), y halle el orden de la reacción. La velocidad de reacción para un punto en la curva (V∞ – Vt) vs t se calcula tomando los dos puntos extremos de una recta tangente que pase por el punto mencionado. v=(5.06 – 4.4) ml /(2.28 – 1.78) min =1.32 ml/min El orden de la reacción se determinó a 25°C y 30°C a partir de las gráficas de log (V∞ – Vt) vs log v (gráfica 2 y 3 respectivamente) mediante la determinación de la ecuacipon lineal.

Fig. 1. Tubos para la cromatografía Fig. 2. Coloración inicial de las muestras Fig. 3. Resultados

Principios teóricos: La amilasa es una enzima que cataliza la hidrólisis del enlace glucosídico ( α -1-4) del almidón y del glucógeno hasta formar productos intermedios denominados dextrinas. El almidón posee capacidad de formar con yodo un complejo de color azul. El glucógeno forma un complejo rojo. El método está basado en el estudio de la velocidad de hidrólisis del almidón, determinado por la disminución del sustrato (almidón) por medio de la reacción con solución de yodo o por el aumento del producto (maltosa), revelado por la reacción de Fehling (formación de precipitado rojo de óxido de cobre). El yodo sirve como reactivo para el almidón y las dextrinas, que forma con ellos compuestos complejos coloreados (Ver Tabla 2). La amilosa del almidón forma con el yodo un complejo de color azul, el glucógeno — pardo rojizo —, y las dextrinas, dependiendo de la masa molecular toman un color pardo-rojizo o amarillento. La maltosa, como disacárido reductor, se revela po

2. DETERMINACIÓN DE LAS DIFERENTES CLASES DE ENZIMAS Todas la enzimas, en dependencia del tipo de reacciones químicas catalizadas, se dividen en seis clases: Oxidoreductasas, Transferasas, Hidrolasas, Liasas, Isomerasas, Ligasas (sintetasas). Al interior de cada clase de enzima se subdividen en subclases y subsubclases, que especifican la naturaleza de la reacción enzimática. Para la identificación de las enzimas de cada clase en el material biológico, se tienen sus particularidades, por eso es necesario determinar las condiciones para el curso de la reacción enzimática. Para la identificación de los enzimas de cada clase en el material biológico se tienen sus particularidades, por eso es necesario determina las condiciones para el curso de la reacción enzimática. Las reacciones cualitativas de los enzimas se utilizan en la clínica para la determinación de enzimas en las pruebas de sangre, bioptatas [desc.] y micropreparados en las investigaciones enzimo-citoquímicas, y

1. ESTUDIO DE LA ACCIÓN DE LAS ENZIMAS Acción comparativa de las enzimas y catalizadores no biológicos Las enzimas, a diferencia de los catalizadores no biológicos (metales, ácidos, etc.), poseen alta efectividad de catálisis, especificidad de acción, capacidad de acelerar reacciones en condiciones suaves. Laboratorio N° 6 . Acción de la amilasa . Comparación de la α-amilasa de la saliva y del ácido clorhídrico sobre la reacción de hidrólisis del almidón . Fundamento : La amilasa es una enzima que cataliza la hidrólisis del enlace glucosídico ( α -1-4) del almidón y del glucógeno hasta formar productos intermedios denominados dextrinas. El almidón posee capacidad de formar con yodo un complejo de color azul. El glucógeno forma un complejo rojo. Material y reactivos . 1. Almidón al 0.2%, yodo 0.1% en yoduro de potasio (0.2%). Solución de saliva: lavar la boca 2-3 veces con agua para eliminar residuos de comida, miden en una probeta 50 ml de agua destilada y se enjuagan la b

El proyecto cuneta con la participación de Adam Handerek, investigador Polaco Información de la patente (inglés) [Google] Página del proyecto. up2fuel [Alemán]